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UNIVERSIDAD DE CHILE



FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS Y FARMACÉUTICAS

DEPARTAMENTO DE CIENCIA DE LOS ALIMENTOS Y TECNOLOGÍA QUÍMICA

PROFESOR PATROCINANTE: DIRECTORES:

Prof. María Angélica Larraín B. Prof. María Angélica Larraín B.

Departamento de Ciencia de los Prof. Vilma Quitral R.

Alimentos y Tecnología Química. Departamento de Ciencia de los

Universidad de Chile. Alimentos y Tecnología Química.

Universidad de Chile.


ESTUDIO DE LA OXIDACIÓN DE PROTEÍNAS EN SALMÓN COHO, (Oncorhynchus kisutch) ALIMENTADO CON DIETAS ADICIONADAS DE ANTIOXIDANTES NATURALES Y CONSERVADO AL ESTADO CONGELADO A –18°C”

MEMORIA PARA OPTAR AL TÍTULO DE INGENIERO EN ALIMENTOS


DANIEL IVÁN TAPIA PÉREZ


Santiago, Chile

2007

Se ha dicho que el trabajo es una maldición y que toda labor es una desgracia, que el trabajo esclaviza al hombre….no es así, el trabajo es el creador y el educador de la vida, es la dignidad del hombre, su emancipador, la garantía de su libertad y potencia progresista…….por el trabajo se progresa, se obtiene el bienestar, la respetabilidad y la gratitud de las generaciones.

Al mantenerse en actividad, se está amando la vida y amar la vida por medio del trabajo es adentrarse en el más íntimo y recóndito de sus secretos. Todo conocimiento es inútil sin el trabajo y todo trabajo es vano cuando no se impregna de amor. (Khalil Gibrán).

Gabriela Mistral dice” Qué triste sería el mundo si todo estuviera hecho, si no hubiera un rosal que plantar, una empresa que emprender”. Qué  no te llamen solamente los trabajos fáciles, es tan bello hacer lo que otros esquivan.

Otro poeta José Antonio Soffia tiene un “Himno al Trabajo”. Algunas de sus estrofas dicen: El trabajo es  el precio que demanda, para darnos su bien la madre tierra, por eso en dura roca el oro encierra, y sepulta en los mares el coral.

Si todo lo esparciera a nuestra vista ¿quién supiera apreciar sus ricos dones? ¡Qué hiciera un soñador sin ilusiones o un artista sin mágico ideal¡

Oculta en tosca piedra está la estatua, hasta que el filo del cincel la anima; perdida en cada frase está la rima; hasta que el bardo entona su canción……
Esta tesis no fue un trabajo fácil, hubo esfuerzo, constancia y perseverancia y así como los salmones nacen en aguas dulces, migran al océano, y vuelven a las aguas dulces para procrear, tú después de nadar por aguas turbulentas  volverás a las aguas dulces para sentirte complacido por el trabajo cumplido y nuevamente reunirás esos valores  para iniciar otra etapa que te irá engrandeciendo en la vida.

 

Ana María Pérez P.



AGRADECIMIENTOS
A mis padres Ana María e Iván por su dedicación y comprensión a lo largo de mis estudios profesionales, por su cariño y formación durante mi vida personal, a mis hermanas, abuelas y familiares por su solidaridad y motivación y a Francisca por su amor y apoyo.

A la profesora María Angélica Larraín, por sus enseñazas, orientación, dedicación y paciencia para la realización de esta investigación.


Agradecer también a la señora Julia Vinagre por su cariño y por confiar en mí para la realización de esta investigación.
A todos los profesores que aportaron en mi formación, no solamente profesional sino que también humana, en especial a Vilma Quitral, Lilian Abugoch y Alicia Rodríguez.
A mis compañeros de estudio y amigos: Fernando, Paula, Andrés, Carlos, Mónica, Pamela, Priscilla, Carolina, Daniela, Cecilia, Catalina, Roberto y Nicolás.
A todas las personas del Departamento de Ciencias de los Alimentos y Tecnología Química, por su apoyo y colaboración.

ÍNDICE GENERAL
Pág.
AGRADECIMIENTOS……………………………………………………… ii

ÍNDICE GENERAL………………………………………………………….iii

ÍNDICE DE TABLAS………………………………………………………...v ÍNDICE DE FIGURAS……………………………………………………....vi

ABREVIATURAS…………………………………………………………...vii

RESUMEN…………………………………………………………………...ix

ABSTRACT…………………………………………………………………...x
1. INTRODUCCIÓN……………………………………………………...……………..1

1.1 Salmón………………………………………………………………………...1

1.2 Salmón coho………………………………………………………………….2

1.3 Proteínas estructurales del músculo……………………………………….2

1.4 Procesos de oxidación en salmón………………………………………….4

1.4.1 Oxidación de lípidos…………………………………………………….4

1.4.2 Oxidación de proteínas…………………………………………………5

1.5 Grupos sulfhidrilos y sulfuros……………………………………………….7

1.6 El rol de los grupos SH en las proteínas y su función en los músculos..8

1.7 Grupos carbonilos…………………………………………………………....9

1.8 Antioxidantes……………………………………………………………..…10

2. HIPÓTESIS DE TRABAJO………………………………………………………..12

2.1 Objetivo general…………………………………………………………….12

2.2 Objetivos específicos……………………………………………………….12

3. MATERIALES Y METODOLOGÍA……………………………………………….13

3.1 Materiales y equipos………………………………………………………..13

3.2 Metodología………………………………………………………………….13

3.2.1 Diseño experimental…………………………………………………..13

3.2.2 Métodos………………………………………………………………...16

3.2.2.1 Cuantificación de proteínas………………………………………16

3.2.2.2.a Sulfhidrilos………………………………………………………..16

3.2.2.2.b Sulfuros…………………………………………………………...16

3.2.2.3 Carbonilos………………………………………………………….17

3.2.2.4 Análisis estadísticos………………………………………………17



4. RESULTADO Y DISCUSIÓN……………………………………………………..20

4.1 Cuantificación de grupos sulhidrilos………………………………………21

4.1.1 Concentración de proteínas extraídas……………………..…….21

4.1.2 Concentración de grupos sulfhidrilos……………………………..25



    1. Cuantificación de grupos sulfuros……….……………………………......36

      1. Concentración de proteínas extraídas………………..……..…...36

      2. Concentración de grupos sulfuros…………………………...……40

    2. Cuantificación de grupos carbonilos……………………………………...48

4.3.1 Concentración de proteínas extraídas..………………….………48

4.3.2 Concentración de grupos carbonilos……………………………..53



    1. Efectos del almacenaje refrigerado y congelado………………………..60

5. CONCLUSIONES…………………………………………………………………..65

6. BIBLIOGRAFÍA…………………………………………………………………….67

7. ANEXOS…………………………………………………………………………….75

ÍNDICE DE TABLAS
Pág.
Tabla 1: Resumen de los valores obtenidos para la

cuantificación de grupos SH …………………………………………..….27


Tabla 2: Grupos SH en músculos de varios animales, incluidos animales

de laboratorio ……………………………………………………………….30


Tabla 3: Contenido SH no proteico y GSH en músculo esquelético de

carne y animales de laboratorio de laboratorio …………...…………….31


Tabla 4: Valores correlacionados según el test de Pearson para los

grupos SH…………………………………………..……………………….33


Tabla 5: Correlación de Pearson grupos sulfhidrilos…………………………….33
Tabla 6: Resumen de los valores obtenidos para la

cuantificación de grupos SS……………………..……………………….42


Tabla 7: Valores correlacionados según el test de Pearson para los

grupos SS…………………………………………..……………………….46


Tabla 8: Correlación de Pearson grupos sulfuros………………………………..46
Tabla 9: Resumen de los valores obtenidos para la

cuantificación de grupos carbonilos……………..……………………….55


Tabla 10: Valores correlacionados según el test de Pearson para los

grupos carbonilos………………………………………………………….58


Tabla 11: Correlación de Pearson Grupos carbonilos……………………………..58
ÍNDICE DE FIGURAS
Pág.
Figura 1: Diagrama diseño experimental……………………………………………15
Figura 2: Concentración proteína soluble en buffer urea 8 Molar método sulfhidrilos …………………………………………………………………..22
Figura 3: Concentración sulhidrilos versus tiempo de congelación………….…..25
Figura 4: Reacción para la formación de color entre el reactivo DTNB y la proteína …………………………………….………………………………..28
Figura 5: Gráfico correlación de Pearson para los grupos SH…………...….……35
Figura 6: Concentración proteínas soluble en buffer urea 10M método

sulfuros ……………………………..………………………….……………37


Figura 7: Concentración sulfuros versus tiempo de congelación………………...40
Figura8: Gráfico correlación de Pearson para los grupos SS……………………47
Figura 9: Concentración proteínas solubles en buffer fosfato…….………………49
Figura 10 Reacción entre proteína y DNPH…………………………………………52
Figura 11: Concentración carbonilo versus tiempo de congelación.……….……...53
Figura 12: gráfico correlación de Pearson para los grupos carbonilos……………59
Figura 13: Mecanismo de intercambio sulfhidrilo-sulfuro por agregación

de las moléculas de proteínas nativas……………………………………63



ABREVIATURAS
-3: Omega 3

ºC: Grados Celsius

µg: Microgramos

AGPI: Ácidos grasos poliinsaturados

BHA: Butilhidroxianilsol

BHT: Butilhidoxitolueno

BSA: Albúmina de suero de bovino

CFU: Unidad formadora de colonias

cm: Centímetros

CRA: Capacidad de retención de agua

DHA: Ácido docosahexaenoico

DNA: Ácido desoxirribonucleico

DNPH: Dinitrofenilhidrazina

DTNB: Ácido 5,5´-ditiobis-2-nitrobenzoico

EDTA: Ácido etilendiaminotetraacético

EE.UU: Estados Unidos

EPA: Ácido eicosapentaenoico

FOB: Libre a bordo

g: Gramos

GSH: Glutation

HCHO: Formaldehído

HSD: Diferencias honestamente significativas

kg: Kilogramos

mg: Milígramos

ml: Mililitros

MUFA: Ácidos grasos monoinsaturados

N: Nitrógeno

nm: Nanometros

pH: Potencial de Hidrógeno

PMSF: floruro de fenilmetilsulfonil

PUFA: Ácidos grasos poliinsaturados

ROS: Especies reactivas de oxígeno

SH: Sulfhidrilos

SS: Sulfuros

TBHQ: Terbutilhidroquinona terciaria

TCA: Ácido tricloroacético

US: Dólares Americanos

UV: Ultravioleta

RESUMEN
ESTUDIO DE LA OXIDACIÓN EN SALMÓN COHO (Oncorhynchus kisutch) ALIMENTADO CON DIETAS ADICIONADAS DE ANTIOXIDANTES NATURALES Y CONSERVADO AL ESTADO CONGELADO A -18 ºC
En la actualidad, Chile se ubica en el segundo lugar de los rankings de producción de salmónidos a nivel mundial, lo que convierte al salmón en el producto alimenticio más importante de nuestras exportaciones pesqueras y en el principal motor económico de las regiones X y XI del país.

El empleo de antioxidantes en las dietas para salmónidos es fundamental para retardar su deterioro. Los antioxidantes que se emplean actualmente son, en su mayoría, compuestos de origen sintético cuya inocuidad está siendo cada vez más cuestionada a nivel internacional.

Este estudio trata acerca de la adición de antioxidantes naturales inocuos (tocoferoles y extracto de romero (Rosmarinus officinalis)) en la dieta de Salmón coho (Oncorhynchus kisutch) de exportación, adicionándolos tanto en la harina de pescado como en el aceite de pescado y poder medir su efecto en la calidad del producto congelado durante 18 meses. Se consideró el empleo de 3 jaulas con salmones en cultivo de la Región X de Chile: los individuos de la primera jaula se alimentaron con la dieta control que contenía etoxiquina (harina de pescado) y BHT (aceite de pescado) (Dieta I); los de la segunda se alimentaron con una dieta experimental que contenía un exceso de tocoferoles libres ( tanto en la harina como en el aceite de pescado) (Dieta II); y los de la tercera con otra dieta experimental que contenía una mezcla antioxidante de tocoferoles libres (harina de pescado) con extracto de Romero (Aceite de pescado) (Dieta III), durante un tiempo aproximado de 85 días. Cumplido ese tiempo, los salmones se sacrificaron y procesaron industrialmente, para obtener salmón congelado de exportación tipo HG y fueron enviados a Santiago para ser almacenados a -18ºC y oportunamente analizados.

Se analizaron 5 individuos de una población de 1200 individuos para la jaula 1 y de 500 individuos para la jaula 2 y 3, cada uno en duplicado con una frecuencia de 3 meses durante 18 meses. Los parámetros analizados periódicamente para cada dieta fueron: grupos sulfhidrilos, grupos sulfuros, grupos carbonilos además de la cuantificación proteica de cada parámetro.

Debido a que todos estos parámetro de calidad y oxidación analizados al utilizar las 3 dietas en estudio fueron estadísticamente equivalentes y que ninguno de ellos fue afectado significativamente en forma negativa con las mismas, se concluye que el reemplazo de antioxidantes sintéticos por naturales en la dieta de Salmón coho (Oncorhynchus kisutch), es una alternativa factible a nivel técnico y recomendable si se desea ampliar el ingreso del salmón chileno a mercados cuyas tendencias estén a favor de una alimentación más natural y sana.
PALABRAS CLAVES: Antioxidantes, salmón coho, sulfhidrilos, sulfuros, carbonilos.

ABSTRACT
STUDY OF THE OXIDATION IN COHO SALMON (Oncorhynchus kistuch) FED WITH DIETS ADDED OF NATUAL ANTIOXIDANTS AND CONSERVED TO THE FROZEN STATE AT -18 ºC
At the present time, Chile is located in the second place in the ranking of salmon producers at World-wide level, which turns the salmon the more important nutritional product of our fishing exports and the main economic motor of regions X and XI in the country.

The use of antioxidants in the diets for salmons is fundamental to slow down its deterioration. The antioxidants used at then moments are, in its majority, compounds of synthetic origin whose innocuity is been more questioned at international level.

This study treats brings over of the addition of antioxidant innocuous natives (tocopherols and extract of rosemary (Rosmarinus officinalis)) in the diet of coho Salmon (Oncorhymchus kisutch) for export, adding them both in the flour of fish and in the oil of fish and to be able to measure its effect in the chemical properties of frozen product during 18 months, for that the team worked in the X region of Chile, where the use of 3 cages with salmons in culture was considered for the present research: the salmons of the first cage, fed with the diet control that contained etoxiquin (Flour of fish) and BHT (Oil of fish) (Diet I), the salmons in the second cage, fed with an experimental diet contained an excess of free tocopherols (in the flour and in the oil of fish (Diet II) and those on the third cage were fed with another experimental diet that contained an antioxidant mixture of free tocopherols (Flour of fish) with rosemary extract (Oil of fish) (Diet III), during a total time of 80 days. After that time, the salmons were sacrificed and processes industrially to obtain frozen coho Salmon for

Five individues were analyzed of a population of 1200 individuals for the cage 1 and 500 individuals for the cage 2 and 3, each one in duplicate, with a frequency of 3 months for a period of 18 months. The parameters analyzed were: sulfhydryl groups, sulfide groups, carbonyl groups besides the protein quantification of every parameter.

Due the fact that all theses parameterss of quality and oxidation when using the 3 diets in study were statistically equivalents, and that no one of them was affected significantly in negative form with the same ones, the replacement of synthetic by natural antioxidants in the diets of coho Salmon (Oncorhynchus kisutch) it is a feasible alternative at technical level and quite recommendable if is desired to extend the entrance of the Chilean salmon to markets whose tendencies are in favor of a more natural healthier feeding.
KEYWORDS: Antioxidants, coho Salmon, sulfhydryl, sulfide, carbonyl.


1. INTRODUCCIÓN


    1. Salmón

El salmón es un producto natural que contiene muchos beneficios nutricionales. Tiene un contenido de proteína altamente digerible además de poseer vitamina A y carotenoides, los cuales se piensa, ayudan a prevenir el cáncer (Valenzuela, 2005).


El salmón es una fuente importante de ácidos grasos poliinsaturados de cadena larga -3, particularmente de ácido eicosapentaenoico (20:5, EPA) y de ácido docosahexaenoico (22:6, DHA). El consumo de EPA se asocia con la protección de la salud cardiovascular debido a que ejerce efectos hipotrigliceridémicos, hipocolesterolémicos y antiinflamatorios. El DHA se asocia con el desarrollo y la función del sistema nervioso y visual. Se considera que el consumo de ambos ácidos grasos constituye un importante beneficio para la salud de toda la población a toda edad (Valenzuela, 2005).
En el año 2004 el 60% del total de las exportaciones pesqueras en valor (US $2.579,3 millones FOB) fue aportado por la industria acuícola. A su vez, el 93 % de estas exportaciones corresponde a salmónidos (US $ 1.439,4 millones FOB) (www.sonapesca.cl).
En el año 2005 los salmónidos se posicionaron como el segundo producto individual que genera más retornos al país, alcanzando los US $1.439,4 millones FOB, equivalentes a 354,7 mil toneladas netas (Valdés, 2005).

El auge de la salmonicultura ha actuado como un motor de desarrollo económico regional a través de la generación de una activa cadena de producción y comercialización. A la fecha hay más de 200 empresas relacionadas directamente con esta actividad, tales como transporte, fabricación de redes, alimentos para

peces, vacunas y medicamentos, energía eléctrica, frigoríficos y buzos, entre otras (Valdés, 2005).


    1. Salmón coho

El salmón coho o salmón del Pacífico presenta una longitud promedio de más de 45 cm., una coloración parda, verde o azul en el dorso, los costados son plateados y el vientre es plateado blanquecino. El cultivo dura aproximadamente entre 24 y 36 meses y el tamaño comercial de un ejemplar es de 3 Kg. (www.ifop.cl) (ver Anexo 1).


El contenido de proteína del salmón coho criado en piscina es de 21.27%, valor muy similar al del Salmón coho que vive en un ambiente natural el cual es de 21.62 %. Su contenido total de lípidos es de 7,67 % presentando una cantidad de ácidos grasos poliinsaturados (PUFA) de 1,86 % y un 3,33% de ácidos grasos monoinsaturados (MUFA) (http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/).
El salmón coho (Oncorhynchus kisutch) al igual que la trucha y el salmón del atlántico, fue introducido a Chile a comienzos de siglo pasado. Las primeras ovas ingresadas al país se importaron desde EE.UU. en 1930, para su cultivo y posterior siembra en cultivos de agua dulce, sin embargo la experiencia no fue exitosa. En la década del 70 nacen nuevos intentos por introducir salmones de la X región al sur, derivando en una activad productiva cuyos primeros registros de cosecha son en 1981. A partir de 1982 las producciones de salmón coho cobran importancia presentando desde entonces un importante crecimiento (www.ifop.cl).

1.3 Proteínas estructurales del músculo
Las proteínas son macromoléculas complejas que constituyen el 50 % o más del peso seco de células animales. Ellas juegan un rol fundamental en la estructura y función de las células (Pearson y Young, 1989).

Las proteínas del músculo representan cerca del 18 % del peso húmedo del músculo y se dividen en:




  • Proteínas sarcoplasmáticas, que son solubles en agua o en soluciones de baja fuerza iónica y se localizan en el sarcoplasma que es el fluido que baña las células del músculo o fibras.

  • Proteínas miofibrilares, que son solubles en soluciones salinas de alta fuerza iónica y son las que forman las miofibrillas e incluyen las proteínas responsables de la contracción muscular y los cambios post-mortem además de proveen la capacidad de formar geles, espumas, masas, emulsiones y estructuras fibrilares que son el fundamento de las propiedades físicas de los alimentos (Burgeois y Le Roux, 1986; Belitz y Grosh, 1988; Robinson, 1991).

  • Proteínas del tejido conectivo o del estroma, que son componentes estructurales que varían con abundancia y densidad y proveen el soporte estructural en la forma de huesos, ligamentos y tendones (Suzuki, 1987; Pearson y Young, 1989; Vicetti, 1994).

Las proteínas sarcoplasmáticas representan del 20 al 35 % del total de las proteínas y están constituidas por mioalbúminas, globulina y varias enzimas especialmente las que participan en la vía glicolítica (Takayuki y cols., 1988; Pearson y Young, 1989).


Las proteínas miofibrilares constituyen aproximadamente el 75 % del total de proteínas y forman las miofibrillas, representan a las proteínas estructurales que son responsables de la contracción muscular (miosina y actina) y aquellas que regulan este proceso (tropomiosina, troponina y actina) (Carvajal y Gallo, 1984; Suzuki, 1987).
Hay que considerar que con las técnicas de medida que se emplean habitualmente para estimar la solubilidad de las proteínas en soluciones salinas de fuerza iónica determinada, las proteínas precipitan cuando forman dímeros, no distinguiéndose por muchas técnicas usadas, los dímeros de los polímeros de mayor masa molecular, ni el número, ni el tipo de enlaces interproteicos. Tampoco los datos de solubilidad dicen precisamente cuántas proteínas están desnaturalizadas o cuantas nativas, más bien éstas proveen una medida relativa de las desnaturalización, de allí el término extractibilidad (Matsumoto, 1980).
El comportamiento de las proteínas en cuanto a la solubilidad es muy diverso y depende del número de enlaces polares, apolares y de su ordenación en la molécula (Belitzy Grosch, 1988; Tejada y Careche, 1988 y Añon, 2000).
1.4 Procesos de oxidación en salmón.
1.4.1 Oxidación de lípidos
Uno de los factores más limitantes del almacenamiento congelado de especies marinas grasas es la oxidación de los lípidos, la cual provoca el deterioro del músculo del pescado afectando su color, sabor, textura y valor nutritivo (Ingemansson y cols., 1995).
Este deterioro oxidativo muscular involucra la oxidación de los ácidos grasos insaturados, actuando como catalizador las hemoproteínas y el hierro no hemínico. La presencia de elevados proporciones de PUFA, especialmente -3, EPA, DPA y DHA en los lípidos del salmón explica su particular susceptibilidad a daño peroxidativo, siendo una de las actuales estrategias, para minimizar los problemas surgidos por la peroxidación lipídica, la adición de antioxidantes y aplicación de bajas temperaturas (Scaife y cols., 2000).

1.4.2 Oxidación de proteínas
Las proteínas son compuestos nitrogenados constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. (Ettinger S, 2001) Estas macromoléculas son el resultado de la polimerización de 20 aminoácidos. Las propiedades nutritivas y las características físicas y químicas dependen del tipo, concentración y secuencia de unión de los monómeros constituyentes (Badui, 1993).
Las proteínas son responsables en gran medida de la textura y de las características reológicas de los alimentos y las alteraciones indeseables físicas o químicas que éstos sufren dan como resultado una calidad sensorial y nutricional pobre que lleva consigo el rechazo del producto. (Badui, 1993)
La oxidación de proteínas es definida como la modificación covalente de una proteína inducida ya sea directamente por especies reactivas de oxígeno (ROS) o indirectamente por reacción con un subproducto secundario de stress oxidativo (Shacter, 2000).
Los oxidantes ROS (anión superóxido (O2-), peróxido de hidrógeno (H2O2), radical hidroxilo (OH-), óxido nitrico etc., tienen la capacidad, ya sea directa o indirectamente, de dañar todas las biomoléculas, incluyendo proteínas, lípidos, DNA, y carbohidratos (Shacter 2000). Los procesos metabólicos que ocurren en el tejido muscular, como consecuencia de la oxidación de lípidos, aumentan la formación de ROS (Burton y Traber, 1990; Butterfield, 1998; Rowe y cols., 2004).
Los radicales de oxígeno han sido implicados como una importante causa de modificación oxidativa de proteínas y pueden llevar a una rápida degradación de éstas (Davies, 1987; Reaznick y Packer, 1994), como por ejemplo la oxidación de grupos SH, la oxidación de residuos aromáticos y ataques a la unión peptídica.
Debido a que las proteínas tienen funciones biológicas muy diferentes y específicas, las modificaciones oxidativas en ellas pueden llevar a diferentes consecuencias funcionales. Por ejemplo, se ha demostrado que modificaciones oxidativas inhiben un amplio rango de la actividad en enzimas (Shacter, 2000).
Los procesos oxidativos son los mayores causantes del deterioro de los atributos de color, sabor y composición nutricional en la carne (Martinaud, 1997).
El producto de la oxidación proteica más comúnmente medido en muestras biológicas es la formación compuestos carbonílicos en la proteína (Shacter, 2000).
Entre las variadas modificaciones oxidativas de los aminoácidos en las proteínas, la formación de carbonilos puede ser un temprano indicador de esta oxidación (Stadtman y Oliver, 1991; Reaznick y Packer, 1994).
Algunos antioxidantes tales como: vitamina E y metales quelantes (desferrioxamina y L-propionilcarnitina) pueden disminuir la acumulación de carbonilos en las proteínas bajo diversas condiciones experimentales (Reaznick et al., 1992; Reaznick y Packer, 1994).
Hay una amplia evidencia que sostiene que el mecanismo mas importante de oxidación de proteínas es la oxidación catalizada por metales (Requena et al., 2000). Los músculos en los alimentos son susceptibles a reacciones de oxidación debido a la alta concentración de catalizadores de oxidación (metales y mioglobina) y lípidos (Decker et al., 1993).
Hay numerosos tipos de modificaciones debido a la oxidación proteica. Por esta razón existen diferentes métodos para la detección y cuantificación de estos cambios (Shacter, 2000).
La naturaleza altamente específica de las modificaciones oxidativas ocurridas en las proteínas también lleva a una de las desventajas de usar estas macromoléculas como indicadores de stress oxidativo. Debido a que se pueden formar muchos y variados productos de oxidación proteica, puede ser necesario definir diferentes métodos de análisis para encontrar el más apropiado según el tipo de estrés oxidativo involucrado (Shacter, 2000).
En los tejidos musculares post-mortem, cuando las proteínas son atacadas por ROS, el resultado de esta interacción es frecuentemente la formación de carbonilos y el decrecimiento del contenido de sulfhidrilo en la proteína (Hoffman y Hamm, 1978; Martinaud et al., 1997; Xiong, 2000; Rowe et al., 2004). Estas modificaciones pueden alterar significativamente las propiedades de la proteína de la carne y finalmente influenciar la calidad de productos cárnicos (Xiong, 2000; Rowe y cols., 2004).
Todas las especies oxidantes pueden inducir a la modificación de cisteína y metionina. En el caso de la cisteína la oxidación lleva a la formación de puentes de disulfuro, mezclas de disulfuros (con glutatión) y radicales tiol (Hu, 1994; B. Kalyanaraman, 1995; Shacter, 2000).
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